Polymerer Strukturdetails

Di- und Polypeptide I

Aminosäuren

Proteine bestehen aus einem Polypeptidgrundgerüst.
Dieses setzt sich aus zwanzig verschiedenen Aminosäuren zusammen, die sich nur in ihren Resten unterscheiden.

• ZwischenmolekulareKräfte zwischen polaren Resten:
  
  • Ion-Ion-Wechselwirkung
  • Ion-Dipol-Wechselwirkung
  • Wasserstoffbrückenbindung
  • Dipol-Dipol-Wechselwirkung
• ZwischenmolekulareKräfte zwischen unpolaren Resten:
  • Van-der-Waals-Kräfte

• "Saure" polare Aminosäuren besitzen an ihrem Rest eine Carboxylgruppe.
  Sie liegen in wässriger Lösung (abhängig vom pH-Wert) als negativ geladenes Carboxylation vor.
• "Basische" polare Aminosäuren besitzen an ihrem Rest eine Aminogruppe.
  Sie liegen in wässriger Lösung (abhängig vom pH-Wert) als positiv geladenes Ammoniumion vor.
• Ungeladene polare Aminosäuren besitzen an ihrem Rest eine Gruppe mit unsymmetrischer Teilladungsverteilung, z.B. eine Hydroxygruppe oder eine Säureamidgruppe.

	Name	Abkürzung		Rest -R im festen Zustand bzw. Funktionelle Gruppe in Lösung	Typ	typisch für folgende Sekundärstruktur
1	Alanin	Ala	A	-CH3 Methyl-	unpolar	β-Faltblatt
2	Arginin	Arg	R	-CH2-CH2-CH2-NH-C(=NH)-NH2 protonierte Guanidinogruppe (positiv)	polar	α-Helix
3	Asparagin	Asn	N	-CH2-C(=O)-NH2 primäres Säureamid (ungeladen)	polar	α-Helix
4	Asparaginsäure	Asp	D	-CH2-C(=O)-OH deprotonierte Carboxylgruppe (negativ)	polar	α-Helix
5	Cystein	Cys	C	-CH2-SH Thiol	unpolar	β-Faltblatt
6	Glutamin	Gln	Q	-CH2-CH2-C(=O)-NH2 primäres Säureamid (ungeladen)	polar	α-Helix
7	Glutaminsäure	Glu	E	-CH2-CH2-C(=O)-OH deprotonierte Carboxylgruppe (negativ)	polar	α-Helix
8	Glycin	Gly	G	-H	polar	α-Helix
9	Histidin	His	H	-CH2-C3N2H3 protonierte aromatische Aminogruppe (positiv)	polar	α-Helix
10	Isoleucin	Ile	I	-CH(CH3)-CH2-CH3 Alkyl-	unpolar	β-Faltblatt
11	Leucin	Leu	L	-CH2-CH(CH3)-CH3 Alkyl-	unpolar	β-Faltblatt
12	Lysin	Lys	K	-CH2-CH2-CH2-CH2-NH2 protonierte primäre Aminogruppe (positiv)	polar	α-Helix
13	Methionin	Met	M	-CH2-CH2-S-CH3 Thioether	unpolar	β-Faltblatt
14	Phenylalanin	Phe	F	-CH2-C6H5 aromatische Doppelbindungen	unpolar	β-Faltblatt
15	Prolin	Pro	P	cyclisches cis-Amid	unpolar	β-Faltblatt
16	Serin	Ser	S	-CH2-OH primäre Hydroxygruppe (ungeladen)	polar	α-Helix
17	Threonin	Thr	T	-CH(OH)-CH3 sekundäre Hydroxygruppe (ungeladen)	polar	α-Helix
18	Tryptophan	Trp	W	-CH2-C8NH6 aromatische Aminogruppe	unpolar	β-Faltblatt
19	Tyrosin	Tyr	Y	-CH2-C6H4OH phenolische Hydroxygruppe (ungeladen)	polar	α-Helix
20	Valin	Val	V	-CH(CH3)-CH3 Alkyl-	unpolar	β-Faltblatt

Peptidbindung

• Das Polypeptidgrundgerüst entsteht in einer (Poly-)Kondensationsreaktion, die vergleichbar ist mit der bei Perlon (Polyamid 6)
• Die Reihenfolge der Monomere mit bestimmten Resten wird während der Proteinbiosynthese im Verlauf der Translation mittels tRNA -Molekülen anhand des genetischen Codes festgelegt.

Kettenlängen

Anzahl der verknüpften Aminosäuren	Bezeichnung
2-10	Oligopeptid
11-100	Polypeptid
ca. 100-2000	Protein (wenn bereits der einzelne Polypeptid-Strang eine definierte Tertiärstruktur aufweist, sonst ebenfalls Polypeptid)

 

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Externe Links

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